摘要: 目的 通过2个化学同一性亚基构成的二聚体牛小肠碱性磷酸酶(CIP酶)亚基间的相互作用,探讨酶分子的不对称性。方法 采用热失活法研究不同温度条件下,CIP活力变化,并与EDTA脱锌失活以及加锌复活后的动力学参数进行比较。结果 CIP的热失活是一个两相动力学过程,且初始1/2(快相)的活力比其余1/2(慢相)的活力遭破坏要快。温度的改变对慢相速率常数的影响比快相明显。EDTA致酶失活也表现为两相动力学过程。apo酶复活的动力学过程同样表明,锌离子与结合位点的再结合也是分部位按顺序进行的。结论 CIP2个化学同一性的亚基非功能同一,在溶液中酶分子并不具有真正的C2系统,CIP酶分子具有不对称性。
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