猪胰羧肽酶B的分离与纯化

首都医科大学学报 ›› 1992, Vol. 13 ›› Issue (1): 10-14.

猪胰羧肽酶B的分离与纯化

卢映霞¹, 邹静恂¹, 茹炳根², 卢军², 刘德富³

1. 首都医学院化学教研室;2. 北京大学生物系;3. 北京大学分校

收稿日期:1991-05-11 修回日期:1900-01-01 出版日期:1992-01-15 发布日期:1992-01-15

Separation and Purification of Carboxypeptidase B in Porcine Pancreas

Lu Yinxia¹, Zou Jingxun¹, Ru Binggen², Lu Jun², Liu Defu³

1. Department of Chemistry, Capital Institute of Medicine;2. Department of Biology, Peking University;3. Branch Campus of Peking University

Received:1991-05-11 Revised:1900-01-01 Online:1992-01-15 Published:1992-01-15

摘要/Abstract

摘要： 改进了从猪胰中提取羧肽酶B的方法,使回收率提高到15%,比活性增加到192U/mg蛋白,酶的纯度达到91%。

关键词: 羧基肽酶B, 猪胰, 分离, 纯化

Abstract: For enhancing the purification recovery of carboxypeptidase B, the Felk’ s method was modified as following: (1)Both of Tris-HCl buffers with contained 0.1 mol/L and 0.15 mol/L NaCl were ap-plied respectively in the batch adsorption and elution from DEAE-cellulose.(2)In the second DEAE-cellulose chromatography, the DEAE-cellulose column was e-luted with linear gradient of NaCl from 0.00 to 0.09 mol/L in Tris-HAc buffer.(3)Carboxypeptidase B was eluted completely with 0.09 mol/L NaCl in Tris-HAc buffer.The purity and the molecular weight were identified by TLC scanning method after gel electrophoresis.The results showed that recovery of enzyme activity was in creased from 8% to 15%, specific activity was increased from 175 U/mg to 192 U/mg and purity of en-zyme was reached 91%.

Key words: carboxypeptidase, porcine pancreas, separation, punification

中图分类号:

O658

卢映霞;邹静恂;茹炳根;卢军;刘德富. 猪胰羧肽酶B的分离与纯化[J]. 首都医科大学学报, 1992, 13(1): 10-14.

Lu Yinxia;Zou Jingxun;Ru Binggen;Lu Jun;Liu Defu. Separation and Purification of Carboxypeptidase B in Porcine Pancreas[J]. Journal of Capital Medical University, 1992, 13(1): 10-14.

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