一种抑制蛋白激酶CK2活性的新多肽的分离和鉴别

首都医科大学学报 ›› 2004, Vol. 25 ›› Issue (4): 450-453.

一种抑制蛋白激酶CK₂活性的新多肽的分离和鉴别

王泽生¹, 杨晓梅¹, 油红捷¹, 杜毅峰¹, Etienne J. Nouwen²

1. 首都医科大学生物化学与分子生物学系;2. 比利时安特卫普大学生物医学系神经生物与神经药理实验室

收稿日期:2004-03-17 修回日期:1900-01-01 出版日期:2004-10-15 发布日期:2004-10-15

Isolation and Identification of a New Peptide that Inhibits Protein Kinase CK₂

Wang Zesheng¹, Yang Xiaomei¹, You Hongjie¹, Du Yifeng¹, Etienne J. Nouwen²

1. Department of Biochemistry and Molecular Biology, Capital University of Medical Sciences;2. Laboratory of Neurobiology and Neuropharmacology, Department of Biomedical Sciences, University of Antwerp UIA, Belgium

Received:2004-03-17 Revised:1900-01-01 Online:2004-10-15 Published:2004-10-15

摘要/Abstract

摘要： 从猪肾上腺髓质嗜铬细胞分泌颗粒裂解物中纯化出3种新多肽,经N-末端降解分析和质谱测定,它们分别位于猪嗜铬颗粒蛋白A(CgA) 308-324、308-328及308-329肽段,具有相同N-端区,而C-端长度不同.合成的CgA 308-324肽段,即GN-17在浓度低于6 μmol/L时即可竞争性抑制CK₂活性,IC₅₀为50 μmol/L.

关键词: 嗜铬颗粒蛋白A, 活性肽, 质谱, 蛋白激酶CK₂

Abstract: Three new peptides were purified from porcine chromaffin granule lysate, sequenced by N-terminal degradation and identified with mass spectrometry. They were located at chromogranin A 308—324, 308—328 and 308—329; sharing the same N-terninus but with diffferent extends at the C-terninus. The short form of the peptide (CgA 308—324, GN-17) was synthesized and was found to competitively inhibit CK₂ activity at a concentrition as low as 6 μmol/L. The half-maximal inhibition reached at peptide concentration of about 50 μmol/L.

Key words: chromogranin A, active peptide, mass spectrometry, protein kinase CK₂

中图分类号:

Q516

王泽生;杨晓梅;油红捷;杜毅峰;Etienne J. Nouwen. 一种抑制蛋白激酶CK₂活性的新多肽的分离和鉴别[J]. 首都医科大学学报, 2004, 25(4): 450-453.

Wang Zesheng;Yang Xiaomei;You Hongjie;Du Yifeng;Etienne J. Nouwen. Isolation and Identification of a New Peptide that Inhibits Protein Kinase CK₂[J]. Journal of Capital Medical University, 2004, 25(4): 450-453.

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Isolation and Identification of a New Peptide that Inhibits Protein Kinase CK₂

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